Filamenty aktynowe
Filamenty aktynowe mogą się wiązać z glikoproteinami transbłonowymi np. integrynami przy udziale innych białek. Jest to sposób przekazywania sygnałów kom.-kom. lub kom.-istotamiędzykom.Białka wiążące aktynę (ABP) – białka będące w łączności z filamentami aktynowymi i aktyną G; w śród nich są białka, które:
- ułatwiają polimeryzacje filamentów aktynowych (folina, pantykulina)
- wiążą filamenty aktynowe między sobą (filamina, -aktynina)
- hamują polimeryzacje aktyny G lub depolimeryzują aktynę F (profilina, gelsolina)
- b. motorowe wywołujące ruch (miozyna I i II)
Białka motorowe – 15 klas miozyny (najważniejsze: I, II, V, VI). fragm. ich cząsteczek mogą zmieniać położenie względem siebie i wywoływać ruch. Zwykle miozyna II wywołuje ruchy mięśni w skali makroskopowej, a miozyny I, V i VI w skali mikroskopowej wprowadzając w ruch składniki cytoplazmy i jądra kom.
25.01.2009. 18:07
Skład
Cząsteczka miozyny składa się:a) miozyna I:
- główka z 2 łańcuchów lekkich i jednego ciężkiego
b) miozyna II:
- 2 łańcuchów ciężkich skręconych jeden obok drugiego
- główki z 4 łańcuchów lekkich (krótkich)
główki mogą się obracać, zmieniając kąt wywołują ruch na swoim końcu. energia z ATP. Główki mają aktywność ATP-azy i wiążą ATP. Aktywność ta ujawnia się po związaniu miozyny z aktyną, która jest kofaktorem ATP-azy. Następuje hydroliza ATP, uwolnienie energii, obrót i zgięcie główki. Przesuwa to aktynę (w raz z filamentem) o 5,3nm względem miozyny i jest podstawą ruchu. Ruch główek miozyny VI odbywa się do końców minus, a pozostałych klas do końców plus filamentu.
Miozyna I i VI występuje w kompleksach z filamentami aktynowymi w większości kom. co zapewnia ruch w kom. Miozyna I z filamentami aktynowymi bierze udział w ruchach fragm. wewn. cytoplazmy w trakcie ruchu pełzakowatego kom.
Filamenty aktynowe biorą udział w:
- wywoływaniu aktywności ruchowej kom. związanej z błoną: endo- i egzocytozie
- decydują o ruchu składników kom.
- odgrywają rolę w przenikaniu przez błony do kom. wirusów i bakterii, a także w ich transporcie na zewnątrz
- wywołują ruchy fragm. cytoplazmy i całej kom.
25.01.2009. 18:06
Filamenty grube
Filamenty grube (miozynowe) zbudowane są z miozyny II; o średn. 15 nm. Występują w kom. mięśniowych razem z filamentami aktynowymi wytwarzając kompleksy, w których jest 6 filamentów aktynowych otaczających jeden miozynowy; zmiana położenia główek filamentów miozynowych przesuwa filament aktynowy prowadząc do skurczu kom.Filamenty pośrednie o średn. 10nm. Charakteryzują się większą sztywnością, ale są równie dynamiczne. Znajdują się we wszystkich rodzajach kom.; obficie w miejscach narażonych na urazy. Filamenty pośrednie składają się z polipeptydów fibrylarnych połączonych powierzchniami bocznymi. Zwykle jeden rodzaj kom. ma jeden główny tup filamentu pośredniego:
- typ I – filamenty ok. 15 rodzajów kwaśnej keratyny
- II – 15 rodzajów keratyny zasadowej i obojętnej
- III – filamenty zawierające: wimentynę, desminę, peryferynę
- IV – neurofilamenty (neurofibryle) z neuronów
- V – filamenty laminowe blaszki jądrowej
- VI – filamenty nestyny – z rozwijających się neuronów
Filamenty keratynowe (cytokeratynowe, tonofilamenty, tonofibryle) głównie w kom. nabłonkowych, szczególnie w nabłonkach narażonych na działanie dużych sił mechanicznych np. naskórek.
Filamenty wimentynowe, desminowe i glejowe – gł. tk. łączna, składają się z wimentyny lub wimentyny i innego polipeptydu (np. w kom. mięśniowych z desminą, a w kom. glejowych z kwaśnym białkiem fibrylarnym.
Neurofilamenty – w ciałach i wypustkach kom. nerwowych. Składa się z 3 różnych polipeptydów fibrylarnych, w neuronach rozwijających się z nestryny.
25.01.2009. 18:06
Mikrotubule - wstęp
Mikrotubule to rurki o średnicy 25nm i grubości ściany ok. 5nm (środek o średn. 20nm jest pusty). Mikrotubule składają się z 2 rodzajów białka globularnego: tubuliny i tworzących heterodimery. Cząsteczki tubuliny łatwo polimeryzują tworząc protofilamenty. 13 protofilamentów łączy się wzdłuż osi długiej dając ściany mikrotubuli. Polimeryzacja i depolimeryzacja jest spontaniczna i b. szybka, przy czym GTP i Ca2+ są potrzebne do jej przeprowadzenia. Na końcu „+” polimeryzacja, na „-” depolimeryzacja.Polimeryzacja zaczyna się w ośrodkach organizacji mikrotubuli, którymi są kompleksy tubuliny z innymi białkami (w centrosomie = pobliżu centrioli)
Alkaloidy roślinne (kolchicyna, winblastyna i winkrystyna) hamują polimeryzację tubuliny i tym samym wytwarzanie mikrotubuli i mitozę z metafazie, dlatego też zw. te nazywane są antymitotykami (używane w leczeniu nowotworów).
Mikrotubule mogą być niezorganizowane lub wysoce zorganizowane (wici, rzęski, wrzeciono podziałowe).
25.01.2009. 18:06
Mikrotubule
Mikrotubule jako proste, nie zginające się struktury są składnikami cytoszkieletu (decydują o kształcie i utrzymaniu asymetrii w budowie kom.).Mikrotubule biorą udział w ruchach struktur wewnątrz kom. Mogą się wiązać z białkami towarzyszącymi mikrotubulom – MAP (mogą regulować de- i polimeryzację).
MAP2 i białko tau zapobiegają depolimeryzacji zapewniając stabilizację i równoległe ułożenie mikrotubuli (np. dendryty i aksony). Nadmierna fosforylacja b. tau przez kinazy białkowe prowadzi do bezładnego układania się mikrotubuli i zaburzenia transporu aksonalnego co jest jedną z przyczyn choroby Alzheimera.
Rodzajom MAP są b. maotorowe: kinezyna i dyneina a podobnej budowie do miozymy, mają aktywność ATP-azy. Kinezyna przesuwa np. pęcherzyk z „-” „+” wzdłuż mikrotubuli, a dyneina odwrotnie z „+”„-”. W rzęskach i witkachdyneinadyneina jest miedzy parami mikrotubuli aksonemy co powoduje przesuwanie się jednych par mikrotubuli względem innych par mikrolubuli i ruch zginania się rzęski i witki.
25.01.2009. 18:05